Enteropeptidase

The Enteropeptidase adalah enzim mukosa duodenum yang fungsinya mengaktifkan enzim pankreas. Ia berdiri pada permulaan keseluruhan pengaktifan enzim pencernaan. Disfungsi enteropeptidase membawa kepada gangguan pencernaan dan penyerapan makanan dalam usus kecil.

Apa itu enteropeptidase?

Enteropeptidase adalah enzim mukosa duodenum, yang mengaktifkan enzim pencernaan pankreas dengan mengaktifkan trypsinogen ke trypsin.

Enteropeptidase dirembeskan di sempadan berus mukosa duodenum. Secara khusus, kelenjar liebekühn bertanggungjawab untuk rembesan. Kelenjar liebekühn adalah kemurungan tubular pada epitel usus kecil dan besar. Di usus kecil, mereka terletak di antara vili usus kecil. Kelenjar, juga dikenali sebagai crypts Lieberkühn, mengeluarkan sebilangan besar enzim sebagai tambahan kepada enteropeptidase. Rembesan enteropeptidase dirangsang ketika chyme, yang telah dicerna sebelumnya di dalam perut, memasuki duodenum. Enzim sahaja tidak mempengaruhi komponen makanan.

Hanya pengaktifan enzim trypsin yang mengatur keseluruhan pengaktifan enzim pencernaan dalam keadaan bergerak. Enteropeptidase, seperti trypsin dan protease pankreas lain, adalah protease serin. Pusat aktif mengandungi triad pemangkin asid aspartik, histidin dan serin. Sebagai endopeptidase, enteropeptidase hanya membelah protein pada titik ciri tertentu dengan motif pengecaman tertentu dalam urutan asid amino. Enzim sentiasa membelah motif pengenalan Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Dengan trypsinogen, hexapeptide Val- (Asp) 4-Lys dibelah, dengan trypsin terbentuk.

Fungsi, kesan & tugas

Fungsi enteropeptidase adalah untuk mengaktifkan enzim pencernaan di pankreas. Ia hanya memulakan langkah pertama pengaktifan dengan penukaran trypsinogen menjadi trypsin.

Trypsin seterusnya merupakan protease serin yang membelah protein berdasarkan motif pengecaman ciri yang sama. Ia kini meneruskan pengaktifan trypsinogen itu sendiri. Pada masa yang sama, ia mengaktifkan enzim pankreas lain dari prekursor masing-masing seperti chymotrypsinogen, pro-elastase, pro-carboxypeptidase, pro-phospholipase dan proenteropeptidase. Enteropeptidase juga pada awalnya dalam profil tidak aktif. Apabila chyme memasuki duodenum, bukan hanya proenteropeptidase tetapi juga duodenase dirembeskan, yang mengaktifkan proform enteropeptidase. Selepas permulaan lata pengaktifan, trypsin mengambil alih pengaktifan semua enzim pankreas termasuk proenteropeptidase dan trypsinogen.

Pengaktifan proenteropeptidase ke enteropeptidase berlaku lebih berkesan melalui tindakan trypsin daripada melalui duodenase. Kehadiran utama enzim pencernaan dalam bentuknya yang tidak aktif sangat penting. Tindakan protease khususnya tidak spesifik. Semua protein yang mengandungi motif pengecam ciri dalam molekul dibelah secara hidrolitik. Sekiranya enzim aktif secara katalitik, protein tubuh sendiri akan dicerna di pankreas dan saluran pankreas. Akibatnya, pankreas akan larut dengan sendirinya. Pengaktifan hanya berlaku di duodenum di luar kelenjar eksokrin.

Enzim boleh bermula di sini untuk memecah komponen makanan tanpa menyerang tisu badan sendiri. Untuk mengelakkan enzim diaktifkan sebelum waktunya, perencat trypsin tambahan berfungsi di saluran pankreas. Walau bagaimanapun, peranan utama untuk cascade pencernaan dimainkan oleh trypsin. Setelah enzim ini diaktifkan, pengaktifan semua enzim pencernaan, termasuk enteropeptidase, tidak dapat dihentikan.

Pendidikan, kejadian, sifat & nilai optimum

Seperti semua protease serin, enteropeptidase juga mempunyai kesan tidak spesifik dan membelah protein pada motif pengenalan ciri. Enteropeptidase terdiri daripada rantai ringan dan berat yang dihubungkan oleh jambatan disulfida. Domain protease serin terletak di rantai ringan.

Rantai berat mempunyai jisim molekul 82 hingga 140 kilodalton, dengan jisim molekul rantai ringan adalah 35 hingga 62 kilodalton. Struktur rantai ringan enteropeptidase mirip dengan serin protease trypsin dan chymotrypsin yang lain. Rantai berat terikat pada membran dan mempengaruhi kekhususan enzim. Didapati bahawa rantai cahaya terpencil mempunyai kesan yang serupa terhadap motif pengecaman ciri - (Asp) 4-Lys-, tetapi kesan yang lebih rendah terhadap trypsinogen.

Penyakit & Gangguan

Enteropeptidase manusia dikodkan oleh gen ENTK pada kromosom 21. Mutasi gen ini boleh menyebabkan penyakit serius pada kanak-kanak yang terjejas.

Enzim tidak lagi dapat mengaktifkan enzim pencernaan yang lain. Komponen makanan tidak lagi dipecah dan oleh itu tidak lagi dapat diserap oleh usus kecil. Ini adalah masalah kepincangan (kerosakan yang tidak mencukupi), yang menyebabkan penyerapan komponen makanan. Tubuh tidak lagi dibekalkan nutrien dengan secukupnya. Kegagalan berkembang, pertumbuhan terbantut dan gejala kekurangan protein khas dengan perkembangan edema berlaku. Pada masa yang sama, selain protein, karbohidrat dan lemak kurang diserap. Oleh kerana komponen makanan yang tidak dicerna masuk ke usus besar dan dipecah di sana oleh fermentasi dan bakteria putrefaktif, perut kembung, cirit-birit dan sakit perut juga berlaku.

Setakat ini, 15 kes kekurangan enteropeptidase kongenital telah dijelaskan di seluruh dunia. Walau bagaimanapun, gejala keadaan lebih biasa. Kekurangan enteropeptidase tidak selalu ada. Oleh kerana trypsin memainkan peranan penting dalam mengaktifkan enzim pencernaan, kekurangan atau kekurangan trypsin juga membawa kepada gejala yang serupa. Rawatan penyakit ini sama dalam kedua-dua kes tersebut. Enzim diberikan dalam bentuk aktif. Terdapat banyak lagi kekurangan kekurangan enteropeptidase yang tidak didiagnosis.

Sekiranya diagnosisnya pasti, enteropeptidase juga dapat diganti. Kekurangan enteropeptidase juga disebabkan oleh penyakit usus yang teruk.Penyakit seperti penyakit seliak, usus kecil yang pendek, kekurangan laktase atau yang lain harus diperjelaskan dalam diagnosis pembezaan.